home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ The Arsenal Files 6 / The Arsenal Files 6 (Arsenal Computer).ISO / health / med9605a.zip / M9650526.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-03-09  |  3KB  |  43 lines
  1.        Document 0526
  2.  DOCN  M9650526
  3.  TI    Effect of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) nucleocapsid
  4.        protein on HIV-1 reverse transcriptase activity in vitro.
  5.  DT    9605
  6.  AU    Ji X; Klarmann GJ; Preston BD; Department of Biochemistry, University of
  7.        Utah, Salt Lake City; 84112, USA.
  8.  SO    Biochemistry. 1996 Jan 9;35(1):132-43. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/96134828
  10.  AB    Conversion of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) genomic RNA to
  11.        viral DNA is a requisite step in the virus life cycle. This conversion
  12.        is catalyzed by reverse transcriptase (RT) associated with a large
  13.        nucleoprotein complex composed of several viral proteins including
  14.        nucleocapsid (NC). To better characterize the biochemical mechanisms of
  15.        viral DNA synthesis, we overexpressed and purified recombinant HIV-1 NC
  16.        and studied its effect on the activity and processivity of HIV-1 RT
  17.        during polymerization of HIV-1 template sequences in vitro. The effect
  18.        of NC on steady-state RT activity was dependent on the order of addition
  19.        of reaction components. Addition of NC prior to formation of
  20.        RT-primer.template-dNTP ternary complexes inhibited primer extension and
  21.        reduced total product yields by slowing steady-state RT turnover. In
  22.        contrast, addition of NC to preformed ternary complexes resulted in
  23.        efficient primer extension and increased RT processivity at specific DNA
  24.        template sites. NC stimulated polymerization (2-4 times) through eight
  25.        of 13 sites examined in the cRRE region of HIV-1 env and increased the
  26.        rate of polymerization through the D3/CTS region of HIV-1 pol 10 times.
  27.        The data suggest that NC affects RT processivity by facilitating
  28.        polymerization through regions of template secondary structure. Thus, NC
  29.        functions as a single-strand binding (SSB)-like accessory replication
  30.        factor for RT in vitro and may be part of a multicomponent retroviral
  31.        replication complex.
  32.  DE    Base Sequence  Binding Sites  Capsid/*PHARMACOLOGY  DNA Primers
  33.        Electrophoresis, Polyacrylamide Gel  Human  HIV-1/*METABOLISM
  34.        Macromolecular Systems  Molecular Sequence Data  Molecular Weight
  35.        Polymerase Chain Reaction  Recombinant Proteins/CHEMISTRY/ISOLATION &
  36.        PURIF/METABOLISM  RNA-Directed DNA Polymerase/CHEMISTRY/ISOLATION &
  37.        PURIF/  *METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't  Support, U.S. Gov't,
  38.        P.H.S.  Templates  Viral Core Proteins/*PHARMACOLOGY  JOURNAL ARTICLE
  39.  
  40.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  41.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  42.  
  43.